Il corpo umano è una macchina straordinaria, in continua evoluzione. Alcuni tra i protagonisti di questo processo sono gli amminoacidi. Conosciuti ed impiegati da molto tempo nell’ambito della ricerca e della pratica clinica; gli amminoacidi essenziali rappresentano la chiave di volta per la salute. Conosciamoli.

EAAs: quali sono

In natura esistono oltre 500 amminoacidi, dei quali l’uomo è in grado di utilizzarne solamente 20 per la sintesi di proteine. Di questi, 9 sono definiti come incondizionatamente essenziali: Leucina, Isoleucina, Valina, Lisina, Treonina, Metionina, Fenilalanina, Triptofano ed in ultimo, l’Istidina, considerata tale in tempi solamente recenti. Essi devono necessariamente essere introdotti con l’alimentazione, poiché la loro mancanza è incompatibile con la vita ed il corpo non è in grado di produrseli autonomamente. Se vogliamo essere precisi, ciascuno degli amminoacidi essenziali ha in realtà vie metaboliche che possono portarne alla sintesi, sebbene queste siano fortemente sottodimensionate e non avvengano in tutti i tipi cellulari. Inoltre, in determinate fasi dello sviluppo, l’organismo presenta richieste aumentate anche di arginina, cisteina, e tirosina, che a fronte dell’incapacità dell’organismo di rispondere in modo adeguato a questi fabbisogni, vengono definiti semi-essenziali.

L’essenzialità in sé va intesa come un concetto transiente, definita nel momento in cui in un dato organismo, uno specifico nutriente non può essere sintetizzato in totale o sufficiente quantità per quelle che sono le sue reali necessità. Alcuni stati patologici, ad esempio, potrebbero rendere essenziale un amminoacido in genere non considerato come tale.

Funzioni

Le funzioni svolte nell’organismo sono praticamente infinite e non basta di certo un articolo a descriverle approfonditamente. Gli amminoacidi essenziali sono fondamentali affinché avvenga la sintesi proteica. La mancanza di un solo di essi blocca tutto il processo, anche nel caso in cui degli altri amminoacidi, essenziali e no, ce ne siano in abbondanza. Se ci pensiamo, gli enzimi, le immunoglobuline, molti ormoni sono di natura proteica. Senza EAAs non potrebbero essere prodotti, venendo meno tutte le loro implicazioni fisiologiche. Parte tutto da qui.

Fabbisogno

Il fabbisogno, definito dall’OMS, come quantità da assumere giornalmente calcolata come mg per kg di peso corporeo (mg/Kg/die) varia da soggetto a soggetto ed è influenzato da innumerevoli fattori (sesso, età, stato fisiologico o patologico, stile di vita). Alcune situazioni, come le prime fasi dello sviluppo, stati di gravidanza, anzianità o attività sportive particolarmente intense, sono caratterizzate da un turnover proteico continuo, per cui la richiesta azotata è particolarmente elevata e deve essere in qualche modo soddisfatta.

Le linee guida forniscono un’idea generale circa ciascun amminoacido:

• Istidina -> 10-14 mg per kg di peso corporeo
• Isoleucina -> 19-20 mg per kg di peso corporeo
• Leucina -> 39-42 mg per kg di peso corporeo
• Lisina -> 30-38 mg per kg di peso corporeo
• Metionina -> 15-19 mg per kg di peso corporeo
• Fenilalanina -> 25-33 mg per kg di peso corporeo
• Treonina ->15-20 mg per kg di peso corporeo
• Triptofano -> 4-5 mg per kg di peso corporeo
• Valina -> 24-26 mg per kg di peso corporeo

Un’alimentazione varia e bilanciata è idealmente in grado di fornire tutti i nutrienti affinché l’organismo non si trovi in situazioni di carenza. Siamo abituati da sempre a considerare gli alimenti di origine animale come fonti per eccellenza da cui ricavare amminoacidi essenziali, in virtù del loro valore biologico più elevato rispetto alla controparte vegetale, possedendo uno spettro amminoacidico più completo, sebbene sia ormai dimostrata l’utilità nel combinare differenti alimenti vegetali per sopperire alle carenze di ciascuna fonte.

Una recente corrente di pensiero ha tuttavia introdotto un parametro interessante di cui tener conto: il rapporto EAAs/NEAAs. Gli studi dimostrano infatti come una prevalenza di NEEAs nella dieta rappresenti una condizione deleteria per lo stato di salute; viceversa, uno squilibrio nei confronti degli EAAs comporta risvolti positivi anche in ottica antiaging. Il 75% delle necessità dell’organismo è coperto da 5 amminoacidi (Leucina, Isoleucina, Valina, Treonina e Lisina), contenuti negli alimenti in percentuali inferiori al 20%, una quantità davvero esigua. Risulta impossibile avere a disposizione alimenti con un vantaggioso rapporto tra essenziali e non essenziali e la nostra alimentazione ci porta di conseguenza ad introdurre quantità elevate di questi ultimi. Cosa comporta tutto ciò? Un sovraccarico organico per lo smaltimento delle scorie azotate. Ecco allora che l’utilizzo di formule pure e adeguatamente costruite di amminoacidi essenziali potrebbe tornare utile nel ristabilire i corretti equilibri.

Economia energetica, rapidità, biodisponibilità: la triade di forza degli amminoacidi in forma libera

Ripassiamo velocemente il destino di una proteina alimentare. Essendo molecole di grosse dimensioni, non possono essere assorbite tali e quali (ad eccezione di alcuni casi particolari), per cui devono subire una serie di processi che le riducano ai loro componenti elementari, gli amminoacidi appunto. Il processo di digestione comincia nello stomaco per opera dell’azione combinata di acido cloridrico e di alcune proteasi (di cui esistono varie categorie e classi) con l’ottenimento di oligopeptidi. Successivamente, l’azione delle proteasi pancreatiche ed intestinali, completa il lavoro permettendo l’ottenimento di amminoacidi liberi di/tri-peptidi. Questi vengono assorbiti dagli enterociti attraverso trasportatori specifici, giungono al fegato tramite il torrente ematico, che provvederà alla loro distribuzione per gli utilizzi più disparati. Una piccola quota proteica non subisce invece digestione, e partecipa alla produzione di massa fecale che verrà eliminata.

Il processo digestivo presenta una durata variabile, influenzata da tantissimi fattori: possiamo citare la tipologia di alimento, il metodo di cottura, la presenza o meno di altri macronutrienti e/o fibre alimentari, situazioni fisiologiche non ottimali. Il risultato? Dall’ingestione alla completa digestione del bolo alimentare passa parecchio tempo e gli elementi nutritivi non risultano quindi prontamente disponibili per l’utilizzo.

L’assunzione di amminoacidi liberi, in precisi contesti, si rivela una scelta molto intelligente e strategica. Non dovendo subire l’azione di alcuna proteasi, infatti, vengono direttamente assorbiti dagli enterociti e si riversano nel sangue in modo rapidissimo rendendosi velocemente biodisponibili, aspetto confermato dal repentino innalzamento dell’amminoacidemia post ingestione.

Miscele di EAAs: dalla clinica all’integrazione alimentare

Alle origini, le miscele di EAAs venivano pensate esclusivamente per fini medici, presentando un rapporto quali-quantitativo sulla base delle patologie che si voleva trattare. Pensate che i primi BCAAs vennero utilizzati negli anni 70 per casi di complicanze epatiche, mentre al giorno d’oggi rappresentano una delle pietre miliari dell’integrazione alimentare.

Il binomio miscele-EAAs porta obbligatoriamente a citare il Dottor Francesco Saverio Dioguardi. Eccellenza italiana ed autorità internazionale nello studio del metabolismo e terapie nutrizionali, ha ideato e formulato una miscela brevettata con rapporti stechiometrici “cuciti su misura sulle necessità umane”, definita CATOHN® (Cluster of Aminoacids Tailored On Human Needs) la cui caratteristica principale è quella di limitare l’amminoacido limitante. La miscela ideale, insomma, in grado di rispondere in maniera equilibrata alle necessità energetiche e contemporaneamente a quelle di sintesi proteica.

I prodotti a base di amminoacidi hanno subito un incremento notevole, vista l’immissione in commercio di numerose formulazioni, alcune delle quali piuttosto valide e anch’esse brevettate. Oltre al rapporto tra i vari EAAs (ad esempio il rapporto dei quali se ne potrebbe parlare a lungo), nel valutare la qualità di un integratore bisogna analizzare la materia prima, i metodi di produzione (fermentazione batterica vegetale, idrolisi enzimatica, estrazione da matrici organiche) e purificazione ed eventuali tecnologie innovative utilizzate.

Applicazioni

In quali contesti utilizzare un buon integratore di amminoacidi essenziali?

• Clinica: nell’approccio nutrizionale nel paziente oncologico, per patologie metaboliche o disordini neurodegenerativi
• Apporto proteico inadeguato o incompleto
• Regimi alimentari specifici: ad esempio in una dieta ipercalorica, per dar tregua all’organismo dalla continua ingestione di cibo, oppure durante un’ipocalorica per preservare il tessuto muscolare
• Sarcopenia: con l’avanzare dell’età la sarcopenia rappresenta una delle problematiche principali circa la gestione di un soggetto anziano. In genere le cause vanno ricercate nella concomitante riduzione dell’attività fisica unita alla malnutrizione calorico-proteica indotta da criticità che interessano i processi di assunzione e digestione del cibo. Nell’anziano quindi, l’utilizzo di EAAs è fortemente raccomandato (previo accertamento del quadro fisio/patologico!) per limitare la perdita di massa muscolare e la compromissione ulteriore della salute
• Soggetto sportivo/atleta: in quanto l’utilizzo di EAAs risulta ottimale per molteplici ragioni:
  • Stimolano ed aumentano il tasso di sintesi proteica muscolare (MPS), rigenerando le fibre actino-miosiniche sottoposte a stress indotto dalla contrazione, esercitando quindi funzione trofica
  • Agiscono da substrati energetici in caso di necessità, preservando le strutture muscolari da processi catabolici. Per questa particolare funzione sono coinvolti principalmente i tre amminoacidi ramificati.
  • Se assunti durante la fase del peri-workout, in associazione a carboidrati a rapida assimilazione, assicurano un flusso costante di nutrienti al muscolo, biodisponibili e pronti per essere immediatamente utilizzati
  • Facilitano l’adattamento allo stimolo allenante
  • Migliorano e riducono la sensazione di fatica
  • Favoriscono il recupero

Conclusioni

Personalmente ritengo l’amminoacido essenziale un elemento fenomenale, di cui ancora non si sono delineati tutti i coinvolgimenti e gli ulteriori benefici che apportano alla salute. Sicuramente nei prossimi anni le evidenze a supporto diverranno sempre più numerose.

Un prodotto è il caso di dirlo, davvero per tutti, che vale la pena prendere in considerazione per migliorare la propria salute a 360 gradi.

Bibliografia

Francesco S. Dioguardi, Gli aminoacidi: lettere di un alfabeto più antico della vita, Sintesi InfoMedica, 2018

Francesco S. Dioguardi, Clinical use of amino acids as dietary supplement: pros and cons. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2011 Jun       
Bonfili L et Al, Essential amino acid mixtures drive cancer cells to apoptosis through proteasome inhibition and autophagy activation, FEBS J. 2017

D'Antona G, Ragni M, Cardile A, Tedesco L, Dossena M, Bruttini F, Caliaro F, Corsetti G, Bottinelli R, Carruba MO, Valerio A, Nisoli E. Branched-chain amino acid supplementation promotes survival and supports cardiac and skeletal muscle mitochondrial biogenesis in middle-aged mice. Cell Metab. 2010 Oct 6;12(4):362-372. doi: 10.1016/j.cmet.2010.08.016. PMID: 20889128.

Dillon EL. Nutritionally essential amino acids and metabolic signaling in aging. Amino Acids. 2013;45(3):431-441. doi:10.1007/s00726-012-1438-0

Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr. 2003;78(2):250-258. doi:10.1093/ajcn/78.2.250

Drummond MJ, Glynn EL, Fry CS, Timmerman KL, Volpi E, Rasmussen BB. An increase in essential amino acid availability upregulates amino acid transporter expression in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2010 May;298(5):E1011-8. doi: 10.1152/ajpendo.00690.2009. Epub 2010 Feb 9. PMID: 20304764; PMCID: PMC2867366.

Børsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002 Oct;283(4):E648-57. doi: 10.1152/ajpendo.00466.2001. PMID: 12217881.